Фармакопея | pharmacopeia.ru | Том 2

Проверка идентичности

При установлении подлинности олигопептидов путем сравнения спектра

испытуемого образца со спектром стандартного образца или с опубликованным
стандартным  спектром  пики  в  2  спектрах  должны  совпадать  по  положению,
интегральной  интенсивности  и  мультиплетности  (см.  ОФС  1.2.1.1.0007.15).
Характеристические сигналы, уникальные для каждой аминокислоты, должны
быть  охарактеризованы  определёнными  химическими  сдвигами  с
соответствующими  доверительными  интервалами,  приведенными  в  частной
фармакопейной статье.

При установлении подлинности полипептидов используют одномерные

спектры

Н целиком, как «отпечатки пальца» объекта, без детализации

значений химических сдвигов и мультиплетности отдельных сигналов.
Рекомендуется

проводить

сравнение нормированных

интегральных

интенсивностей характеристичных областей спектров

Н испытуемого и

стандартного  образцов,  содержащих  сигналы  определенных  аминокислотных
функциональных  групп.  Например,  сигналы  протонов  метильных  групп
алифатических остатков находятся в интервале 0,9 ÷ 1,5 м.д., области сигналов
остальных протонов алифатических боковых цепей – 1,5 ÷ 3,5 м.д., протонов α-
СH – 3,5 ÷ 4,5 м.д., ароматических протонов, протонов пептидных групп – 6,7 ÷
9,0 м.д. Характеристическая область протона имидазола в гистидине 8,0 ÷ 9,2
м.д.,  NH-индольного  протона  триптофана  9,0  ÷  11,0  м.д.  Области  спектра,
содержащие  сигналы  остаточных  органических  растворителей,  не  учитывают
при  проведении  нормированного  интегрирования.  Доверительные  интервалы
нормированных  интегральных  интенсивностей  характеристичных  областей
спектров

H приводят в частной фармакопейной статье.

Установление подлинности олигопептидов при отсутствии стандартных

образцов включает в себя идентификацию аминокислот и определение
аминокислотной последовательности в пептидной цепи.

Идентификацию

аминокислот проводят в 3 этапа: